Recombinant Mouse IFN alpha 1 Protein

重組人TIMP-2蛋白（His Tag）是一種在哺乳動物細胞中表達的重組蛋白，融合了His標簽，便于純化和檢測。TIMP-2（組織金屬蛋白酶抑制因子-2）是TIMP家族的重要成員，廣參與細胞外基質的重塑、細胞遷移和組織修復。它通過抑制基質金屬蛋白酶（MMPs）的活性，調節(jié)細胞外基質的降解和重塑，在維持組織穩(wěn)態(tài)中發(fā)揮關鍵作用。TIMP-2的功能與機制TIMP-2通過其N端的抑制域與基質金屬蛋白酶（如MMP-2、MMP-9）結合，抑制這些酶的活性，防止細胞外基質的過度降解。TIMP-2在組織修復過程中對細胞外基質的重塑至關重要，能夠促進細胞的黏附、遷移和增殖。此外，TIMP-2還參與調節(jié)細胞信號轉導，影響細胞的存活和凋亡。在病理狀態(tài)下，TIMP-2的異常表達與多種疾病相關，如纖維化、心血管疾病和瘤。重組人TIMP-2蛋白（His Tag）的特點重組人TIMP-2蛋白（His Tag）具有以下明顯特點：高純度：純度≥95%（經SDS-PAGE和SEC-HPLC驗證），確保實驗結果的可靠性。低內素：內素水平<0.1 EU/μg，適合用于細胞實驗和體內研究。功能完整：保留了天然TIMP-2的酶抑制活性和細胞外基質相互作用功能。His標簽：便于通過Ni-NTA磁珠進行純化，簡化實驗操作。

重組人TFPI蛋白（His-Avi Tag）是一種在哺乳動物細胞中表達的重組蛋白，融合了His和Avi雙標簽，便于純化和高靈敏度檢測。TFPI（組織因子途徑抑制因子）是一種重要的抗凝血蛋白，廣參與血液凝固和炎癥反應的調節(jié)。TFPI通過抑制組織因子（TF）引發(fā)的外源性凝血途徑，維持血液的正常流動性和凝固平衡。TFPI的功能與機制TFPI通過其Kunitz樣結構域與組織因子（TF）和因子VIIa復合物結合，抑制外源性凝血途徑的啟動。TFPI還通過與蛋白C和蛋白S相互作用，調節(jié)內源性凝血途徑，進一步維持血液凝固的動態(tài)平衡。此外，TFPI在炎癥反應中也發(fā)揮重要作用，通過抑制炎癥細胞的活化和細胞因子的釋放，減輕炎癥損傷。TFPI的功能異常與多種疾病相關，如血栓形成、出血性疾病和炎癥性疾病。重組人TFPI蛋白（His-Avi Tag）的特點重組人TFPI蛋白（His-Avi Tag）具有以下明顯特點：高純度：純度≥95%（經SDS-PAGE和SEC-HPLC驗證），確保實驗結果的可靠性。低內素：內素水平<0.1 EU/μg，適合用于細胞實驗和體內研究。功能完整：保留了天然TFPI的抗凝血活性和炎癥調節(jié)功能。雙標簽設計：His標簽便于通過Ni-NTA磁珠進行純化。Recombinant Rabbit Syndecan-1 Protein,His Tag泛素化蛋白隨后被靶向到26S蛋白酶體進行降解，或出現(xiàn)蛋白位置或活性變化。

重組人SIRPβ蛋白是一種在哺乳動物細胞中表達的重組蛋白，主要包含SIRPβ的胞外區(qū)，融合了hFc標簽，便于純化和檢測。SIRPβ（信號調節(jié)蛋白β）是SIRP家族的重要成員，主要在髓系細胞（如巨噬細胞、樹突狀細胞和單核細胞）上表達，通過與CD47結合傳遞“別吃我”信號，調節(jié)免疫細胞的吞噬作用，在維持免疫穩(wěn)態(tài)和調節(jié)炎癥反應中發(fā)揮關鍵作用。SIRPβ的功能與機制SIRPβ與SIRPα類似，通過其胞外區(qū)的Ig樣結構域與CD47結合，抑制免疫細胞的吞噬作用。然而，SIRPβ在免疫調節(jié)中的作用機制與SIRPα有所不同。SIRPβ的胞內段包含一個免疫受體酪氨酸啟動基序（ITAM），啟動后可促進細胞的吞噬作用，而不是抑制。這種啟動作用在消除病原體和凋亡細胞碎片中尤為重要。此外，SIRPβ在自身免疫疾病和炎癥反應中也發(fā)揮重要作用，其異常表達與多種炎癥性疾病相關。重組人SIRPβ蛋白的特點重組人SIRPβ蛋白具有以下明顯特點：高純度：純度≥95%（經SDS-PAGE和SEC-HPLC驗證），確保實驗結果的可靠性。低內素：內素水平<0.1 EU/μg，適合用于細胞實驗和體內研究。功能完整：保留了天然SIRPβ的CD47結合位點和免疫調節(jié)功能。

重組人Siglec-5是一種重要的免疫調節(jié)蛋白，其在多種免疫細胞（如單核細胞、巨噬細胞和樹突狀細胞）表面表達。Siglec-5通過識別糖基化的病原體或自身細胞表面分子，調節(jié)免疫反應的強度和方向。它在維持免疫穩(wěn)態(tài)、抑制過度炎癥反應以及參與自身免疫疾病的發(fā)長發(fā)展中發(fā)揮著關鍵作用。重組人Siglec-5蛋白采用先進的基因工程技術在哺乳動物細胞中表達，保留了天然蛋白的結構和功能特性。其C端融合的His標簽便于純化和檢測，純度高達95%以上（經SDS-PAGE和SEC-HPLC驗證），內素水平極低（<0.1EU/μg），確保實驗結果的可靠性。該蛋白可用于多種實驗應用，包括流式細胞術檢測Siglec-5的表達水平、ELISA檢測其與配體的結合能力，以及在體外細胞實驗中研究其對免疫細胞功能的調節(jié)作用。此外，重組人Siglec-5還可用于開發(fā)針對炎癥和自身免疫疾病的新型治策略。例如，通過阻斷Siglec-5與其配體的相互作用，可以增強細胞的啟動能力，從而提高機體對病原體的刪除效率；或者通過調節(jié)Siglec-5的信號通路，抑制過度的炎癥反應，為治如類風濕性關節(jié)炎、系統(tǒng)性紅斑狼瘡等疾病提供新的思路。Endo H 的活性受 pH 值的強烈影響，通常在酸性條件下表現(xiàn)出好的活性，一般合適 pH 范圍在 5.0-6.0 左右。

在基因工程的微觀世界中，AciI酶猶如一位精細的“導航員”，為科學家們在復雜而浩瀚的基因海洋中指引著方向。它是一種限制性核酸內切酶，憑借其獨特的識別序列和切割能力，成為現(xiàn)代替物技術中不可或缺的工具之一。AciI酶的識別序列是“CC^CAGAGG”，這一序列在DNA分子中相對罕見，使得AciI在切割過程中展現(xiàn)出極高的特異性。它會在識別到該序列后，精確地在“^”標記的位置將DNA鏈切斷，這種切割方式能夠產生黏性末端，為后續(xù)的基因重組提供了便利條件。在基因工程中，AciI酶的精細切割能力被廣泛應用于基因克隆和重組DNA的構建?？茖W家們可以利用AciI酶將目標基因從復雜的基因組中精細地分離出來，就像從一座巨大的寶藏中找到那顆比較好珍貴的寶石。隨后，通過DNA連接酶，將切割后的基因片段與載體DNA連接起來，構建出能夠高效表達目標蛋白的重組載體。AciI酶的另一個重要應用是基因分析。通過觀察AciI酶對不同DNA樣本的切割模式，科學家可以分析基因的多態(tài)性，進而推斷出基因的結構和功能差異。這種技術在遺傳病診斷和基因多樣性研究中具有重要意義。FnCas12a包含約1300個氨基酸，含有RuvC-like結構域，同時具有DNA和RNA內切酶的活性。Biotin-TAT (47-57)

Pfu DNA Polymerase 具有3'-5'外切酶活性，能夠識別并切除錯配的核苷酸，進一步提高擴增的準確性。Recombinant Mouse IFN alpha 1 Protein,hFc Tag

SETD7（SET domain containing 7）是依賴S-腺苷甲硫氨酸的組蛋白H3K4特異性甲基轉移酶，亦催化p53、TAF10等非組蛋白底物，在干細胞維持、代謝重編程及病抑制網絡中扮演“表觀開關”角色。本品以昆蟲細胞-桿狀病毒系統(tǒng)表達全長催化域（aa 1-366），保留天然折疊與輔因子結合口袋；N端6×His標簽經Ni2?-NTA、離子交換兩步純化，SDS-PAGE與SEC-MALS顯示單體均一，純度≥98%；內素<0.05 EU/μg，適配體外酶活、晶體學與細胞轉染。功能驗證：在標準甲基化體系中，100 nM SETD7可在30 min內將H3(1-21)肽段K4位單甲基化提升至85%，Km(SAM)=0.9 μM；ITC測定其輔因子結合熱力學ΔH=-8.6 kcal/mol，結構模型與PDB 1O9S重疊RMSD<0.5 ?。His標簽兼容SPR、AlphaLISA及Pull-down，可高通量篩選SAM競爭性抑制劑或底物模擬肽，加速糖尿病、病表觀治先導化合物的發(fā)現(xiàn)。該重組蛋白為解析SETD7底物譜、開發(fā)位點特異性甲基化調控策略提供了高活性、可規(guī)?；难芯考壴噭?。Recombinant Mouse IFN alpha 1 Protein,hFc Tag